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Virginia Tech
Blacksburg, Virginia (USA) - Wissenschaftler in der Virginia-Maryland Regional College of Veterinary Medicine (VMRCVM) an Virginia Tech versuchen, Klon Rinder, die genetisch nicht in der Lage, die Entwicklung "Rinderwahnsinn".
Wie Bundes-und Landesregierung Beamten Greifer mit Strategien zur Beschränkung der wirtschaftlichen und gesundheitlichen Risiken im Zusammenhang mit der lästig Entdeckung der Nation ersten Fall von BSE (Bovine Spongiforme Enzephalopathie) - oder "Rinderwahnsinn".
Wird Eyestone, Research Associate Professor in Large Animal Clinical Sciences, und Bill Huckle, Associate Professor der biomedizinischen Wissenschaft, sind wichtig, die Durchführung von Forschung mit dem kleinen Moleküle verstanden, dass sie dazu führen, dass das tödliche Gehirn-Wasting Disease.
Eyestone, eine molekulare reproduktiven Biologe, der Senior-Forschungsprofessur für Wissenschaftler PPL Therapeutics, die Veranstaltung, dass die geklonten Schaf Dolly, jetzt Leiter der VMRCVM der transgenen Tieres Forschungsprogramm.
Die meisten Leute denken, der Krankheit als durch infektiöse Organismen wie Bakterien, Viren, Rickettsien, Protozoen oder Pilze, erklärt Eyestone. Diese Mikroorganismen vermehren können dazu führen, dass die Krankheit in relativ konventionellen Möglichkeiten, entweder innerhalb einer Zelle oder anderswo im Körper.
Aber Prionen verhalten sich ganz anders als diese häufiger krankheitsverursachende Organismen, erklärt Eyestone. Prionen sind eigentlich eine Form von Protein, das von Natur aus in allen Säugetieren, obwohl die Wissenschaftler nach wie vor unsicher über die genaue Zweck sie dienen in fortgeschrittenen Säugetiere wie den Menschen übertragen werden.
Transmissible spongiforme Enzephalopathien wie BSE und der neuen Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (vCJD), die menschliche Form der Krankheit, sind der Ansicht, die auftreten, wenn die nicht-pathogenen Prionen, die in der Regel Wohnsitz in Nervensystem von Säugetieren werden in pathogenen Formen.
Proteine, die Bausteine der metabolischen Prozesse, sind lange Ketten von Aminosäuren, dass die Klappe in die sich in vorhersehbaren Mustern und Formen, die sich aus der Bio-Elektro-Beziehungen, die zwischen den einzelnen Molekülen, nach Eyestone.
Proteine normalerweise "Falte" in nur ein Weg. Aber wenn die "normalen" Prionen infiziert sind von pathogenen Prionen, sie beginnen zu "Falte" in einem anderen Weg, dass führt zu Krankheit.
Im Fall von BSE und vCJD, pathogene Prionen eingeführt von verunreinigten Lebensmitteln Quellen interagieren mit normalen Prionen im Körper und wandeln sie in die tödliche Agenten, die schließlich die "Schweizer Käse-like"-Läsionen im Gehirn, die dazu führen, dass das verheerende neurologische Symptome von die Krankheit.
Die pathogenen Prionen, die Einnahme von Rindern in kontaminierten Futtermittel nicht zu sein scheinen, die von der normalen enzymatische Aktivität der Verdauung-Prozeß, erklärt Eyestone.
Die Prionen durch die Wand des gut und werden in der Folge resorbiert durch innerviert lymphatischen Gewebe, wo sie schließlich sammeln sich in den Nerven, und dann die Migration auf das Rückenmark und das Gehirn. Der Prozess dauert Jahre, Eyestone sagt, die Konten für die fünf bis sieben Jahre Inkubationszeit charakterisiert, dass sowohl die tierischen und menschlichen Formen der Erkrankung.
Während Wissenschaftler wissen nicht, wie, um die pathogene Prozess einmal wird sie im Gange, einige, wie Eyestone und Huckle, interessieren sich für die Schaffung eines Tieres, die nicht über die Architektur zur genomischen Code für die Herstellung von normalen Prionen.
"Um es zu Störungen durch Prion-Krankheit, die einzelnen muss in der Lage zum Ausdruck bringen, das Prion," sagt Eyestone, der mit dem gleichen Gehalt an somatischen Zellen Transfer Technologie zu klonen eine Kuh ohne normalen Prionen, dass PPL verwendet, um das Schaf Dolly und Herr Jefferson, das erste geklonte Kalb.
Im Grunde, den Prozess beinhaltet die somatischen Zellen geerntet von einem Tier, und anstelle der Kern dieser Zelle mit dem Zellkern einer anderen Zelle, besitzt die gewünschten genetischen Merkmalen, und dann implantieren, dass der Embryo in die Tier für eine normale Schwangerschaft Entwicklung Zeitraum.
"Wir wissen, dass Sie, wenn Sie diese Knock Out Prion-Proteine in Labor-Mäusen, dass es keinen erkennbaren negativen Auswirkungen", sagte Eyestone. "Wir wissen, dass diese Prionen nicht angezeigt werden, die für normale Funktionen des Lebens. Aber die Maus wurde nicht informativ, dass Sie uns und wir sind der Hoffnung, dass die Kuh wird mehr so. "
Die Forschung wird gefördert durch die National Institutes of Health. Das Hauptziel des NIH Zuschusses ist es, eine Kuh, die genetisch nicht in der Lage Prionen, und dann festzustellen, ob die Lebensfähigkeit und Funktion des Tieres beeinträchtigt wurde durch das Fehlen der Prionen.
Sobald die Kuh geklonten im Spätsommer 2004, die Forscher in der Durchführung einer Reihe von Verhaltens-und physiologischen Bewertungen des Tieres.
Wenn Bemühungen um die Herstellung einer normalerweise Funktionieren Kuh, die nicht über die Fähigkeit zur genetischen Code für die Produktion von Prionen sind erfolgreich, die Forscher Mai haben eine Strategie für die schließlich mit den Risiken dieser ominösen Krankheit.
Während die Aussichten von "Klonen" Prion-freien Rindern auf der Skala von America's 100 Millionen Rinder-Kopf-Herde Mai gesehen entmutigend, Eyestone weist darauf hin, dass mit den weit verbreiteten Einsatz der künstlichen Besamung in der modernen Landwirtschaft, große Schritte könnten in so wenig wie sechs oder sieben Generationen.
In kleinerem Maßstab, Sub-Populationen von Prion-freien Rindern hergestellt werden könnte für den Einsatz in anderen Aufgaben wie die Produktion von pharmazeutischen Wirkstoffen, die schließlich in die Menschen, wodurch das Risiko, dass ein Medikament hergestellt, um die menschliche Gesundheit und die gut - werden könnte dazu führen, dass versehentlich die tödlichen neurologischen Zustand.