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Northwestern University
v Evanston, Ill. (USA) - Wir haben oft gehört, dass Rotwein und dunkler Schokolade in Maßen kann gut für Sie. Jetzt ist es den Anschein, dass ein wenig Stress können vorteilhaft sein, zu.
Wissenschaftler der Northwestern University haben gezeigt, dass die erhöhten besondere Schutzmaßnahmen Proteine, die auf Stress in einer Zelle (bekannt als molekulare Chaperone) Förderung der Langlebigkeit.
Akute Stress löst eine Reaktion innerhalb kaskadierende Zellen, die Ergebnisse in die Reparatur oder Beseitigung der misfolded Proteine, Verlängerung des Lebens durch die Verhinderung oder Verzögerung Zelle Schaden.
Die Ergebnisse werden online veröffentlicht heute (10. Dezember) von Molekularbiologie der Zelle, einer Publikation der American Society for Cell Biology. Der Artikel erscheint in gedruckter Form in der Zeitschrift der Februar Ausgabe 2004.
"Anhaltender Stress ist definitiv nicht gut für Sie, aber es scheint, dass eine gelegentliche Burst von Stress oder niedrigen Niveau von Stress kann sehr Schutzmaßnahmen", sagte Richard I. Morimoto, John Evans Professor für Biologie, der Co-Autor das Papier mit Blei Autor James F. Morley, ein Doktorand in Morimoto's Lab.
"Kurze Exposition gegenüber Umwelt-und physiologischen Stress hat langfristigen Nutzen für die Zelle, weil sie entfesselt eine große Anzahl von molekularen Chaperone, dass die Erfassung aller Arten von beschädigten und misfolded Proteine."
Stressoren auch erhöhten Temperaturen, Sauerstoff-Stress, bakterielle und virale Infektionen, und der Belastung durch Giftstoffe wie Schwermetalle, die Herausforderung der Umwelt der Zelle. Ein Master-Protein namens Hitze Schock Faktor Sinne der Stress und reagiert, indem Sie auf die Gene kodieren, dass molekulare Chaperone.
Proteine sind wesentliche Bestandteile aller lebenden Zellen. Gehen Sie ihren Job richtig, jeder Protein erste Klappe muss sich in die richtige Form. In diesem Prozess, das Protein wird durch molekulare Chaperone, dass die Funktion zu verhindern, dass misfolding, oder, im Falle von bereits misfolded Proteine, zu erkennen und verhindern, dass sie ihre weiter anwachsen. Mutationen oder Umwelt-Stress erhöht die Protein-Schäden.
Wenn misfolded oder beschädigte Proteine sammeln sich ab einer bestimmten kritischen Punkt, neurodegenerativen Krankheiten wie Huntington, Parkinson-, Alzheimer-und Lou Gehrig-Krankheiten führen kann.
Morimoto und Morley studierte C. elegans, ein transparentes Spulwurm, deren biochemische Umwelt ist ähnlich dem des Menschen und deren Genom, oder vollständige genetische Sequenz, bekannt ist.
In ihren Experimenten haben die Forscher festgestellt, dass bei der Hitze Schock Faktor, der Master-Gen, dass die Kontrollen der Ausdruck aller Chaperone, wurde underexpressed bei erwachsenen Tieren, Langlebigkeit wurde unterdrückt.
Bei der Hitze Schock Faktor war overexpressed, Lebensdauer erhöht. Die Ergebnisse deuten darauf hin, dass Hitze-Schock-Faktor hat erhebliche positive Auswirkungen auf den Organismus als Ganzes.
"Die Hitze-Schock-Reaktion ist identisch in allen Lebens auf der Erde", sagte Morimoto, der war der erste, der Klon eines menschlichen Wärme Schock-Gen in 1985.
Die Forschung wurde von der National Institute of General Medical Sciences, des Nationalen Instituts für Neurologie und der Stroke-Krankheit, Huntington's Disease Society of America und der Daniel F. und L. Rice Ada-Stiftung.